Al ensayar

un enzima frente a un sustrato específico en presencia o ausencia de un

inhibidor, se obtienen los siguientes resultados:

Determine

el tipo de inhibición.

Calcule

el valor de K

Calcule el valor de K_i

para el

inhibidor

Calcule

la [I] necesaria para inhibir un 50% la reacción,

cuando la concentración de sustrato es 0.2 mM.

Determine

la [S] a la que una concentración de inhibidor 0.4 mM da

lugar a una velocidad inicial de la reacción del 25% de la observada en

ausencia de inhibidor.

Seleccione en el menú el reactivo más adecuado para realizar cada una de las funciones indicadas.

Si una muestra de una proteína, que en una

SDS-PAGE (con solos SDS) da lugar a una sola banda de 120 kD, la sometemos a la

acción del 2-mercaptoetanol antes de la electroforesis con SDS dando entonces una sola

banda, pero de 40 kD ¿qué nos diría esto respecto a la estructura de la

proteína? Elija una opción de entre las siguientes:

Un

antibiótico polipeptídico de

a) La

hidrólisis ácida completa del péptido seguida del análisis de aminoácidos dio

cantidades equimoleculares de Leu, Pro, Orn, Val y Phe.

b) La

medida del PM dio 1100 D aproximadamente.

c) No

se hidrolizó con carboxipeptidasa.

d) El

tratamiento del péptido con fluorodinitrobenceno seguido de hidrólisis completa

y cromatografía no generó ningún derivado dinitrofenilado en el amino en alfa.

e) La

hidrólisis parcial del péptido seguida de separación cromatográfica y

secuenciación generó los siguientes péptidos:

Leu-Phe

Phe-Pro

Val-Orn-Leu

Orn-Leu

Phe-Pro-Val

Val-Orn

Pro-Val-Orn

¿Cuál

será la estructura primaria del péptido indicada en el código de una letra?

Consideresé

un PM medio de cada residuo de 110 D