la présence de valine au milieu de la séquence

primaire d’une protéine intervient dans la variation de  sa charge globale

la présence de lysine au milieu de la séquence

primaire d’une protéine intervient dans la variation de sa charge globale

elle est nulle à un pH égal au point Isolélectrique

(pI) de la protéine

si dans une protéine on transforme par voie chimique

les acides aspartiques en asparagines, on induit alors une baisse du point

Isolélectrique (pI) de la protéine

elle n’est déterminée que par les charges présentes

sur les chaînes latérales des résidus d’acides aminés

sa conformation est stabilisée par des liaisons

hydrogène

la proline est l’un des acides aminés les plus

fréquents dans les hélices α

il s’agit du seul type de structure secondaire régulière

et répétée que l’on peut retrouver dans les peptides

les chaînes latérales sont orientées vers l’extérieur

de l’hélice

elle est caractérisée par des valeurs précises des

angles Φ et Ψ

Ce sont les valeurs des angles Φ et ψ qui déterminent

la conformation spatiale de la chaîne polypeptidique

est une liaison ester particulière

à son niveau, les électrons sont distribués sur une

orbitale moléculaire recouvrant les atomes O, C , N

présente une liberté de rotation variable en fonction des

chaînes latérales des acides aminés impliqués

Les configurations CIS et TRANS sont déterminées par

l’angle de torsion autour de la liaison C-N

Il peut être N-glycosylé

Ce peptide comporte des acides aminés ionisables dont la charge de la chaîne latérale variera en fonction du pH

Il absorbe la lumière ultraviolette.

Il est phosphorylable par une protéine kinase.

Il est susceptible de contenir un pont disulfure intra-caténaire.

elle contient une chaine latérale chargée négativement à pH 7

sa charge globale est nulle à pH 7

A une chaîne latérale constituée d’un méthyle CH3

c’est un acide aminé dont la chaine latérale est apolaire

Possède un carbone asymétrique