Parmi les propositions suivantes concernant les modifications des constantes cinétiques lors de l'inhibition non compétitive d'une enzyme, laquelle est exacte?

Un étudiant doit déterminer les paramètres cinétiques caractérisant la transformation d’un substrat S par une enzyme E. Pour cela il a fait une expérience au cours de laquelle il a incubé E avec S pendant 1 minute et cela pour différentes concentrations de S. Il fait la même expérience en présence d’un inhibiteur. Afin de caractériser le type d’inhibition il a tracé le graphe ci-dessous. La flèche associée au chiffre indique la valeur lue sur le graphique en ce point.

Répondre par oui, non ou données insuffisantes aux différentes propositions.(en cas de réponse chiffrée, seule la valeur compte, l’unité n’est pas précisée)

Un étudiant doit déterminer les paramètres cinétiques caractérisant la transformation d’un substrat S par une enzyme E. Pour cela il a fait une expérience au cours de laquelle il a incubé E avec S pendant 1 minute et cela pour différentes concentrations de S. Il a tracé le graphe ci-dessous. Attribuer à chaque numéro la bonne donnée.

L’équation de Michaelis-Menten met en relation v_i et [S].  On considère une réaction chimique catalysée par une enzyme. Le K_M a été déterminé, il est de 4mM. Si on se place à une concentration en substrat [S] de 2mM, la vitesse initiale de réaction sera égale à :

Concernant le paramètre V_max , quelle(s) affirmation(s) est(sont) vraie(s)

Concernant le paramètre K_M, quelle(s) affirmation(s) est(sont) vraie(s):

Pour chacune des affirmations ci-dessous indiquer si elle est vraie ou fausse.

On considère une enzyme E.

La V_max déterminée pour 1mg de cette enzyme est V_max = 6µkat

On peut donc affirmer que 1mg d'enzyme transforme 6µmole de substrat par minute

On considère la réaction irréversible catalysée ci-dessous et l’un des graphes associés à l’étude de cette réaction:

Quelle(s) affirmation(s) est(sont) vraie(s)